膜整合蛋白是怎样定位的？
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（1）膜整合蛋白是来自糙面内质网上核糖体所合成的蛋白质，有些合成后嵌入到膜中成为跨膜蛋白，其肽链中一些片段穿过脂双层，而另外的一些则保留在膜中。
（2）具有单一跨膜片段的跨膜蛋白，像可溶性蛋白一样，转移的开始，由肽链氨基末端的信号肽序列发动。但是，这一转移过程被肽链中的另一段疏水氨基酸序列所阻断，使肽链不能再继续进入膜中。这第二个疏水氨基酸片段就称为停止-转移序列（stop-transfer—螺旋状的跨膜片段，把蛋白质锁定在膜内。同时，氨基端的信号序列也从通道释放到脂双层内并被切除。结果，转移的蛋白质便被作为一个跨膜蛋白定向插入膜中。?sequence），此序列在进入转移通道后即被释放，从转移通道横移到脂双层中，并形成一个
（3）—螺旋的疏水序列才被释放到脂双层中，形成两次穿膜的跨膜蛋白。?有些跨膜蛋白，是由一个内部信号序列而不是氨基末端的信号信序来起动转移，但这些内部信号序列并不被切除。这些跨膜蛋白中的这种组成形式使肽链来回反复穿过脂双层。这种情况下，疏水的信号序列是成对行动，一个内部信号序列用来起始转移，另一个是停止转移序。起始转移序列与转移器结合后，一直等到一个停止转移序列进入转移器时，这两个
（4）在多次穿膜蛋白中有更多成对的起始和停止转移序列在起作用，多个疏水的α-螺旋横跨脂双层。如此往返穿梭，使跨膜蛋白在合成完成之前，多次横移入膜，成为多次跨膜蛋白。插入到内质网膜中的蛋白，随膜流进入内膜系统各区和质膜，形成它们的的组构成分。
相关参考
整合蛋白可能全为跨膜蛋白（tansmembraneproteins），为两性分子，疏水部分位于脂双层内部，亲水部分位于脂双层外部。由于存在疏水结构域，整合蛋白与膜的结合非常紧密，只有用去垢剂（dete
从线粒体基质蛋白质的定位,可看出导肽在转运蛋白时具有哪些特点?
线粒体转运肽转运蛋白质时，具有以下特点: ①需要受体由于被转运的蛋白质需要穿过(或插入)线粒体膜,转运肽首先需要与线粒体膜上的受体识别,然后才能进行转运。 ②从接触点进入线粒体的内外膜要局部融合形
定位过程是:前体蛋白在游离核糖体合成释放之后，在细胞质分子伴侣Hsp70的帮助下解折叠,然后通过N-端的转运肽同线粒体外膜上的受体蛋白识别,并在受体(或附近)的内外膜接触点(contactsite)处
马达蛋白与微管相互作用，进行细胞器的定位、迁移及胞内物质运输，马达蛋白有两种：即胞质动力蛋白和驱动蛋白，具有ATP活性。 （1）在细胞质溶质中展开分布。反之，细胞质溶质动力蛋白与高尔基体膜结合，延微
主要是由停止转移信号及其数量决定的。新生肽上是否含有停止转移信号决定了新生肽是否全部穿过内质网膜,成为内质网腔中的可溶性蛋白还是成为膜蛋白。N-末端的信号序列和内含信号序列都可作为起始转移信号,但N-
（1）部位：细胞内蛋白质都是在核糖体上合成的，并都是起始于细胞质基质中“游离”核糖体。 （2）去向：向细胞外分泌蛋白；膜的整合膜蛋白；内膜系统各种细胞器内的可溶性蛋白（需要隔离或修饰）。其它的多肽是
在清洁的牙面上，很快就会有唾液蛋白或糖蛋白吸附上去，形成获得性膜。获得性膜上的一些蛋白可以是某些细菌的受体，开始是单个细菌出现在获得性膜上，随后多种细菌聚集并繁殖，24小时便可形成肉眼可以观察到的菌斑
关于膜的合成，曾提出两个模型:一个自装配模型(spontaneousself-assembly),即膜是理由蛋白、脂和糖自动组装的,但与体外实验结果不符。因为用纯化的脂和蛋白在体外装配时总是形成脂质体
无论是在游离核糖体合成的蛋白质还是在膜结合核糖体合成的蛋白质，它们的转运都是由信号引导的，这种信号一般存在于蛋白质的N-端，这就是蛋白质的定位信号。由于游离核糖体合成的蛋白质与膜结合核糖体合成的蛋白质
膜的流动镶嵌模型是怎样形成的？它在膜生物学研究中有什么开创意义？
（一）形成的原因及前提： （1）单位膜模型无法满意的解释许多膜属性，如膜结构不断地发生动态变化；各种膜没有一成不变的统一性；各种膜均具有各自的特定厚度，提取膜蛋白的难易程度不同；各种膜的蛋白质与脂类