比较三种类型肌球蛋白:肌球蛋白Ⅰ、肌球蛋白Ⅱ和肌球蛋白Ⅴ结构和功能的异同。
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在结构上,三类肌球蛋白都是由一个重链和几个轻链组成，并组成三个结构和功能不同的结构域∶头部结构域是最保守的结构域，它含有与肌动蛋白、ATP结合的位点，负责产生力。与头部相邻的结构域是α螺旋的颈部(α-helicalneckregion)，它通过同钙调素或类似钙调素的调节轻链亚基的结合来调节头部的活性。尾部结构域含有决定尾部是同膜结合还是同其它的尾部结合的位点。
三种类型的肌球蛋白在结构上有一些差异。肌球蛋白Ⅱ和肌球蛋白Ⅴ是二聚体，肌球蛋白Ⅰ是单体蛋白，它同肌球蛋白Ⅴ一样，含有同膜结合的尾。这三种肌球蛋白间的差异在于同颈部结合的轻链的数量和类型。肌球蛋白Ⅰ和肌球蛋白Ⅴ的轻链是钙调素，而肌球蛋白Ⅱ含有两个不同的轻链，一个是必需轻链，另一个叫调节轻链。两种轻链都是类似于钙调蛋白的钙结合蛋白，但是与钙结合的性质是不同的。肌球蛋白轻链的相似性说明所有的肌球蛋白都是
通过钙这一相同的机制调节的。轻链的差异保证了不同的肌球蛋白在细胞钙信号的调节下行使不同的功能。
肌球蛋白Ⅱ的相对分子质量为500kDa,是一个长形而不对称的分子,长约16nm,直径2nm。电镜观察证明,肌球蛋白有两个球形头部和一个长的杆部。肌球蛋白Ⅱ含有两条相同的长肽链和4条短肽链,长肽链的相对分子质量为200kDa,称为重链(heavychain),短肽链称为轻链(lightchain)。
如果用胰凝乳蛋白酶(chymotrypsin)处理肌球蛋白Ⅱ,在尾部中间可使肌球蛋白断裂,产生两个片段,带有头部的片段称为重酶解肌球蛋白(heavymeromyosin,HMM),尾部的片段称为轻酶解肌球蛋白(lightmeromyosin,LMM)。如果用木瓜蛋白酶(papain)进一步处理HMM,则从头部分离产生两个碎片，分别称为S1和S2。
通过遗传分析和突变的研究，发现这三种肌球蛋白的功能完全不同，但是它们具有分子发动机这一基本相同的作用∶肌球蛋白Ⅱ为肌肉收缩和胞质分裂提供力，而肌球蛋白Ⅰ和Ⅴ则涉及细胞骨架与膜之间的相互作用，如膜泡的运输。
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